La protéine tau normale est essentielle au bon maintien du « squelette » des neurones. Dans la maladie d’Alzheimer, la protéine tau est chimiquement anormale et elle ne maintient plus ce « squelette ». On la retrouve dans les épines dendritiques (prolongements du neurone qui reçoivent les contacts des autres neurones) et on pense qu’elle perturbe ainsi les synapses (zone de contact entre deux neurones). L’équipe grenobloise du Prof. Alain Buisson, membre du comité scientifique de LECMA-Vaincre Alzheimer, vient de montrer que la présence de la protéine tau dans les épines dendritiques pourrait également jouer un rôle physiologique dans le fonctionnement normal des synapses.

Les chercheurs ont montré que dans des neurones normaux, en réponse à une stimulation électrique, la protéine tau était capable de se déplacer vers les épines dendritiques. De là, elle interagit avec le cytosquelette du neurone et participe activement à la plasticité des synapses. Mais lorsque ces neurones sont mis en contact avec des oligomères toxiques d’Aβ (mimant ainsi les conditions pathologiques retrouvées dans la maladie d’Alzheimer), la protéine tau ne se déplace plus. Il semblerait donc que les oligomères d’Aβ dérèglent la dynamique de tau et du même coup, perturbent le fonctionnement des synapses.

Ces travaux montrent comment tau intervient dans la toxicité des synapses provoqués par les oligomères d’Aβ. Ils permettent de mieux comprendre le lien direct entre la protéine tau et la protéine Aβ, les deux protéines marqueurs de la maladie d’Alzheimer.

 Source:  Frandemiche ML, De Seranno S, T Rush, Borel E, Elie A, Arnal I, Lante F, Buisson A. Activity-dependent tau protein translocation to excitatory synapse is disrupted by exposure to amyloid-Beta oligomers. J Neurosci . 23 avril 2014, 34 (17):6084-97.